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| Registros recuperados : 7 | |
| 2. |  | FREITAS, C. de; QUINTAO, C. C. R.; BARROS, B. A. F. De; CAMARGO, A. J. Dos R.; ROSA, P. M. Da S.; SERAPIÃO, R. V.; CAMARGO, L. S. de A.; OLIVEIRA, C. S.; MONTEIRO, C. A. S. Desenvolvimento pós-implantacional de embriões holandês-gir biopsiados. In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE TECNOLOGIA DE EMBRIÕES, 30., 2016, Foz do Iguaçu. Anais... Foz do Iguaçu: Sociedade Brasileira de Tecnologia de Embriões, 2016. 2| Biblioteca(s): Embrapa Gado de Leite. |
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| 3. | | MONTEIRO, C. A. S.; BARROS, B. A. F. De; ROSA, P. A. Da S.; LEAL, G. R.; CAMARGO, A. J. Dos R.; SERAPIÃO, R. V.; OLIVEIRA, C. S. Taxa de apoptose após vitrificação/ reaquecimento de embriões Gir produzidos in vitro. In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE TECNOLOGIA DE EMBRIÕES, 30., 2016, Foz do Iguaçu. Anais... Foz do Iguaçu: Sociedade Brasileira de Tecnologia de Embriões, 2016. 1| Biblioteca(s): Embrapa Gado de Leite. |
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| 4. | | OLIVEIRA, C. S.; BARROS, B. A. F. de; MONTEIRO, C. A. S.; ROSA, P. M. S.; LEAL, G. R.; SERAPIÃO, R. V.; CAMARGO, L. S. de A. Individual assessment of bovine embryo development using a homemade chamber reveals kinetic patterns of success and failure to reach blastocyst stage. Systems Biology in Reproductive Medicine, v. 65, n. 4, p. 301-311, 2019.| Biblioteca(s): Embrapa Gado de Leite. |
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| 5. | | ROSA, P. M. da S.; BARROS, B. A. F. de; PASOLINI, R.; CAMARGO, A. J. dos R.; SERAPIÃO, R. V.; OLIVEIRA, C. S. Indução de ovulação em novilhas pré-púberes da raça Gir. In: WORKSHOP DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA DA EMBRAPA GADO DE LEITE, 17., 2016, Juiz de Fora. Anais... Juiz de Fora: Embrapa Gado de Leite, 2016. 1 CD-ROM. (Embrapa Gado de Leite. Documentos, 186).| Biblioteca(s): Embrapa Gado de Leite. |
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| 6. | | ROSA, P. M. Da S.; BARROS, B. A. F. De; PASOLINI, R.; CAMARGO, A. J. Dos R.; SERAPIÃO, R. V.; OLIVEIRA, C. S. Hormonal ovulation induction in prepubertal GYR heifers In: INTERNATIONAL CONGRESS ON ANIMAL REPRODUCTION, 18., 2016, Tours. Abstracts... Tours: Society for Reproductive Biology, 2016. p. 516-517.| Biblioteca(s): Embrapa Gado de Leite. |
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| 7. | | ROSA, P. M. Da S.; BARROS, B. A. F. De; PASSOLINI, R.; CAMARGO, A. J. Dos R.; SERAPIÃO, R. V.; OLIVEIRA, C. S. Caracterização de oócitos de animais pré-púberes da raga Gir: tamnho do oócito, morfologia e atividade metabólica. In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE TECNOLOGIA DE EMBRIÕES, 30., 2016, Foz do Iguaçu. Anais... Foz do Iguaçu: Sociedade Brasileira de Tecnologia de Embriões, 2016.| Biblioteca(s): Embrapa Gado de Leite. |
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| Registros recuperados : 7 | |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Cerrados. Para informações adicionais entre em contato com cpac.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Cerrados. |
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Data corrente: |
22/12/2011 |
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Data da última atualização: |
22/12/2011 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 2 |
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Autoria: |
MULINARI, F.; BECKER-RITT, A. B.; DEMARTINI, D. R.; LIGABUE-BRAUN, R.; STANISÇUASKI, F.; VERLI, H.; FRAGOSO, R. R.; SCHROEDER, E. K.; CARLINI, C. R.; GROSSI-de-SÁ, M. F. |
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Afiliação: |
FERNANDA MULINARI, UFRGS; ARLETE BEATRIZ BECKER-RITT, UFRGS; DIOGO RIBEIRO DEMARTINI, UFRGS; RODRIGO LIGABUE-BRAUN, UFRGS; FERNANDA STANISÇUASKI, UFRGS; HUGO VERLI, UFRGS; RODRIGO DA ROCHA FRAGOSO, CPAC; EVELYN KOECHE SCHROEDER, UFRGS; CÉLIA REGINA CARLINI, UFRGS; MARIA FATIMA GROSSI DE SA, CENARGEN. |
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Título: |
Characterization of JBURE-IIb isoform of Canavalia ensiformis (L.) DC urease. |
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Ano de publicação: |
2011 |
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Fonte/Imprenta: |
Biochimica et Biophysica Acta, v. 1814, n. 12, p. 1758-1768, Dec. 2011. |
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ISSN: |
1570-9639 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Ureases, nickel-dependent enzymes that catalyze the hydrolysis of urea into ammonia and bicarbonate, are
widespread in plants, bacteria, and fungi. Previously, we cloned a cDNA encoding a Canavalia ensiformis urease
isoform named JBURE-II, corresponding to a putative smaller urease protein (78 kDa) when compared to
other plant ureases. Aiming to produce the recombinant protein, we obtained jbure-IIb, with different 3? and
5? ends, encoding a 90 kDa urease. Three peptides unique to the JBURE-II/-IIb protein were detected by mass
spectrometry in seed extracts, indicating that jbure-II/-IIb is a functional gene. Comparative modeling indicates
that JBURE-IIb urease has an overall shape almost identical to C. ensiformis major urease JBURE-I with
all residues critical for urease activity. The cDNA was cloned into the pET101 vector and the recombinant protein
was produced in Escherichia coli. The JBURE-IIb protein, although enzymatically inactive presumably due
to the absence of Ni atoms in its active site, impaired the growth of a phytopathogenic fungus and showed
entomotoxic properties, inhibiting diuresis of Rhodnius prolixus isolated Malpighian tubules, in concentrations
similar to those reported for JBURE-I and canatoxin. The antifungal and entomotoxic properties of the
recombinant JBURE-IIb apourease are consistent with a protective role of ureases in plants. |
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Thesagro: |
Canavalia Ensiformis. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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245 $aCharacterization of JBURE-IIb isoform of Canavalia ensiformis (L.) DC urease.
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520 $aUreases, nickel-dependent enzymes that catalyze the hydrolysis of urea into ammonia and bicarbonate, are widespread in plants, bacteria, and fungi. Previously, we cloned a cDNA encoding a Canavalia ensiformis urease isoform named JBURE-II, corresponding to a putative smaller urease protein (78 kDa) when compared to other plant ureases. Aiming to produce the recombinant protein, we obtained jbure-IIb, with different 3? and 5? ends, encoding a 90 kDa urease. Three peptides unique to the JBURE-II/-IIb protein were detected by mass spectrometry in seed extracts, indicating that jbure-II/-IIb is a functional gene. Comparative modeling indicates that JBURE-IIb urease has an overall shape almost identical to C. ensiformis major urease JBURE-I with all residues critical for urease activity. The cDNA was cloned into the pET101 vector and the recombinant protein was produced in Escherichia coli. The JBURE-IIb protein, although enzymatically inactive presumably due to the absence of Ni atoms in its active site, impaired the growth of a phytopathogenic fungus and showed entomotoxic properties, inhibiting diuresis of Rhodnius prolixus isolated Malpighian tubules, in concentrations similar to those reported for JBURE-I and canatoxin. The antifungal and entomotoxic properties of the recombinant JBURE-IIb apourease are consistent with a protective role of ureases in plants.
650 $aCanavalia Ensiformis
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700 1 $aCARLINI, C. R.
700 1 $aGROSSI-de-SÁ, M. F.
773 $tBiochimica et Biophysica Acta$gv. 1814, n. 12, p. 1758-1768, Dec. 2011.
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Registro original: |
Embrapa Cerrados (CPAC) |
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